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谷胱甘肽巰基轉(zhuǎn)移酶（GST ，2.5.1.18）一般以25-27kDa的兩條亞基以同源或異源的方式聚合而成（等電點為pH4-5）。其亞基的N端有保守的絲氨酸/酪氨酸（Ser/Tyr）殘基，它的羥基與谷胱甘肽（GSH）的巰基形成氫鍵，是GSH的特異性結(jié)合位點。

GST是廣泛分布于各種生物體內(nèi)的一組多功能同工酶，它是一組與肝臟解毒功能有關(guān)的酶，主要存在于肝臟內(nèi)，微量存在于腎、小腸、睪丸、卵巢等組織中，其主要功能是催化某些內(nèi)源性或外來有害物質(zhì)的親電子基團(tuán)與還原型谷胱甘肽的巰基偶聯(lián)，增加其疏水性使其易于穿越細(xì)胞膜，并在被分解后排出體外，從而達(dá)到解毒的目的。由于肝細(xì)胞質(zhì)內(nèi)富含GST，因此當(dāng)肝細(xì)胞損害時，酶迅速釋放入血，導(dǎo)致血清GST活性升高。

GST在基因工程中常用于高效表達(dá)載體的構(gòu)建，從而作為分子伴侶與一些難以表達(dá)的蛋白共表達(dá)，從而實現(xiàn)一種可溶性的表達(dá)；另外常利用GST抗體做Western Blot等實驗對是否實現(xiàn)基因的共表達(dá)進(jìn)行檢測，因此對其進(jìn)行研究具有重要的意義。

以上數(shù)據(jù)均來自公開文獻(xiàn), Chemstan暫未進(jìn)行獨立驗證, 僅供參考。

These protocols are for reference only. Chemstan does not independently validate these methods.